Научниците случајно создадоа ензим-мутант што го јаде пластичниот отпад. Ензимот беше создаден во Јапонија. Скриен во почвата на место каде што се рециклира пластиката, истражувачите откопале микроорганизам што еволуирал до степен да ги јаде шишињата кои доминираат во неговото опкружување откако ќе ги фрлиме.

Откритието беше објавено во 2016 година и научниците оттогаш имаа напредок. Истражувајќи како јапонската бактерија ја разградува пластиката, тие случајно создале ензим-мутант што ја надминува природната бактерија. Понатамошните мали промени можат да понудат витално решение на големиот проблем што човештвото го има со пластиката.

- Ова неочекувано откритие сугерира дека има простор за понатамошно подобрување на овие ензими, што нѐ придвижува поблиску до решение за рециклирањето на сѐ поголемите планини од пластика - вели биологот Џон Мекгихан од Универзитетот „Портсмут“ во Велика Британија.


Неговиот тим налетал на мутантот додека ја истражувал кристалната структура на ензимот ПЕТасе (poly(ethylene terephthalate) hydrolase) кој ѝ помага на јапонската бактерија Ideonella sakaiensis да ги разложи ПЕТ (polyethylene terephthalate) пластиките. ПЕТ беше патентирана во 40-тите години и иако изгледа дека тоа е многу одамна, кога станува збор за еволуција, тоа всушност е прилично скоро. Поентата е што иако Ideonella sakaiensis може да јаде пластика, таа неодамна ја имаше можноста да го научи овој трик, што значи дека не џвака многу брзо.

Тоа е проблем, со оглед на големата загаденост со пластика на планетата. 

- По само 96 часа со електронски микроскоп можете јасно да видите дека ПЕТасе го деградира ПЕТ. Овој тест користи вистински примероци од она што може да се најде во океаните и на почвата - вели биологот Брион Донохо.

За да се испита ефикасноста на ПЕТасе на молекуларно ниво, тимот користел рендгенски зраци за да создаде ЗД-модел од ензимот со ултрависока резолуција, откривајќи невиден увид во активното место на ПЕТасе кое му овозможува да ја зграпчи и да ја разбие својата ПЕТ-цел, а исто така и како тој механизам може да се подобри.

- Имањето можност да се видат внатрешните дејствувања на овој биолошки каталист ни даде клуч за создавање побрз и поефикасен ензим - истакна Мекгихан.

Претпоставувајќи дека ензимот ПЕТасе еволуирал во присуство на ПЕТ за да може да ја деградира пластиката, истражувачите ја мутирале активната страна на ПЕТасе за да видат дали ќе можат да го доближат до друг ензим наречен кутиназа. Иако не очекувале, ова приспособување покажало дека ензимот може да биде дополнително оптимизиран кога станува збор за разложување на пластиката.

Иако мутантот ПЕТасе е само околу 20 отсто поефикасен во разложувањето на пластиката од природниот ензим, тимот вели дека е важно да знаеме дека овие ензими може да се оптимизираат и зголемуваат. Тоа значи дека идните верзии би требало да работат уште подобро во џвакањето на пластиката, а може ќе бидат способни да ни помогнат во рециклирањето и на други видови материјали.